Il lisozima è stato applicato e sviluppato in vari settori ed è molto apprezzato e amato. Si distingue tra oltre 2000 enzimi. Il lisozima fu scoperto per la prima volta dal batteriologo britannico Fleming nel 1922 nelle lacrime e nella saliva umane. A causa della sua capacità di resistere ai microrganismi come i batteri, è chiamato lisozima, che significa l'enzima che dissolve i batteri.
Il lisozima è un fattore di difesa proteica e un importante fattore immunitario negli animali. È un enzima idrolitico che agisce specificamente sulla parete cellulare dei microrganismi, noto anche come enzima litico della parete cellulare. Questo enzima è ampiamente presente in vari tessuti del corpo umano, compreso l'albume d'uovo di uccelli e pollame, lacrime, saliva, plasma, latte e altri liquidi di mammiferi. Anche i microrganismi contengono questo enzima, di cui l'albume è il più abbondante.
Secondo le diverse fonti di lisozima, può essere suddiviso in quattro categorie: lisozima vegetale, lisozima animale, lisozima microbico e lisozima dell'albume d'uovo.
1.Lisozimi nelle piante
Attualmente, il lisozima è stato isolato da piante come papaia, rape, orzo, fichi e cavoli, con un peso molecolare di circa 24000-29000. L'attività del lisozima vegetale contro lo Streptococcus pyogenes non è più di un terzo di quella del lisozima dell'albume d'uovo, ma la sua attività nella decomposizione della chitina colloidale è 10 volte quella del lisozima dell'albume d'uovo.
2.Lisozimi nell'uomo e nell'alimentazione degli animali
Questo enzima è stato trovato nei tessuti e nelle secrezioni degli esseri umani e di molti animali da alimentazione. È noto che questo enzima è presente nelle secrezioni umane come lacrime, muco nasale, saliva e succo di R, nonché nel fegato, nei reni e nei tessuti linfatici. La struttura avanzata del lisozima umano e del lisozima dell'albume d'uovo è molto simile, con un'attività del lisozima umano tre volte superiore all'attività del lisozima dell'albume d'uovo. Allo stato attuale, il lisozima è stato isolato dal succo R di bovini e cavalli e le sue proprietà fisico-chimiche sono fondamentalmente simili al lisozima umano, ma la sua struttura non è chiara e anche la sua attività del lisozima è molto inferiore a quella del lisozima umano di circa 3000 volte.
3.Lisozimi prodotti da microrganismi
Esistono tre tipi di lisozimi della parete cellulare batterica: (1) Endo N-acetilesosaminasi: enzimi che distruggono i peptidoglicani nelle pareti cellulari batteriche, - 1,4 legami glicosidici, simili all'azione del lisozima dell'albume d'uovo. (2) Amidasi: scinde il legame acido-L-alanina della parete cellulare N-acetil tra le code peptidiche acide della parete cellulare N-acetil nei peptidoglicani della parete cellulare batterica. (3) Endopeptidasi: capace di rompere i legami peptidici all'interno delle code e dei ponti peptidici; La ricerca esistente ha scoperto che l'attività antibatterica del lisozima delle cellule batteriche non si manifesta solo nella sua capacità di abbattere le pareti cellulari batteriche, ma mostra anche effetti antibatterici anche quando l'enzima è inibito in modo irreversibile; Il lisozima della parete cellulare batterica proveniente da diverse fonti ha diversi intervalli antibatterici e specificità per diversi tipi di peptidoglicani.
4.Lisozima dell'albume
Il lisozima dell'albume rappresenta il 3,4% ~ 3,5% delle proteine totali nell'albume ed è un tipico rappresentante del lisozima negli animali e nelle piante ed è anche uno dei lisozimi attualmente più conosciuti. Può decomporre i batteri Gram-positivi come Streptococcus pyogenes, Staphylococcus aureus e Bacillus megaterium, ma è inefficace contro i batteri Gram-negativi. Quando è presente la dietilenetriamina, anche alcuni batteri G possono essere decomposti da questo enzima. Il peso molecolare del lisozima nell'albume è 14000, il punto isoelettrico è 11,1, la temperatura ottimale è $ 2 e il valore ottimale del pH è 6-7. Le sue proprietà chimiche sono molto stabili e la sua struttura rimane stabile anche quando il valore del pH cambia drasticamente nell'intervallo 1.2-11.3. È una proteina alcalina termicamente stabile in ambienti acidi, ma ha scarsa stabilità termica in ambienti alcalini; Nell'intervallo di pH pari a 4-7, un trattamento da $ 2 per 1 minuto mantiene ancora l'attività enzimatica originale. La sua struttura primaria è composta da 129 amminoacidi e le principali forze che mantengono la sua struttura sono i legami disolfuro, i legami idrogeno e i legami idrofobici.
Il lisozima dell'albume, come tipico rappresentante del lisozima, è una proteina stabile con un pH ottimale di 4-6,5 e una temperatura ottimale di 35 gradi. La quantità ottimale di lisozima aggiunta al mangime dipende dai diversi animali e dalle specifiche esigenze di produzione.
Il lisozima è una sorta di fattore di difesa proteica, un importante fattore immunitario degli animali stessi e una sorta di idrolasi che agisce specificamente sulla parete cellulare dei microrganismi, noto anche come enzima litico della parete cellulare. Questo enzima è ampiamente presente in molti tessuti del corpo umano, come l'albume degli uccelli e del pollame, le lacrime, la saliva, il plasma, il latte e altri liquidi dei mammiferi, e anche i microrganismi contengono questo enzima, tra i quali l'albume è il più abbondante.
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